Was sind Peptide und Forschungspeptide? Definition, Klassen und Qualität

Was sind Peptide? Peptide sind kurze Ketten aus Aminosäuren, die über sogenannte Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Vereinfacht gesagt: Es sind die kleinen Bausteine, aus denen sich größere Proteine zusammensetzen. Dieser Artikel erklärt die Peptide Definition allgemeinverständlich, ordnet ein, was Forschungspeptide von zugelassenen Arzneimitteln unterscheidet und zeigt, woran sich die Qualität von Forschungsmaterial sachlich erkennen lässt.

Wir behandeln das Thema rein auf Bildungsebene. Es geht um Chemie, Klassifikation und Qualitätsmerkmale, nicht um Anwendung, Wirkung oder Nutzen am Menschen. Wenn Du tiefer in ein einzelnes Forschungspeptid einsteigen willst, findest Du am Ende und im Text Verweise auf weiterführende Guides.

Was sind Peptide? Die Definition einfach erklärt

Ein Peptid ist eine kurze Kette aus Aminosäuren. Aminosäuren sind organische Moleküle, die eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe tragen. Verbinden sich zwei Aminosäuren, reagiert die Carboxylgruppe der einen mit der Aminogruppe der anderen. Dabei entsteht eine kovalente Bindung und es wird ein Wassermolekül abgespalten. Diese Reaktion heißt Kondensation, die entstehende Bindung ist die Peptidbindung (eine Amidbindung).^[1]

Weil bei jeder Bindung Wasser verloren geht, spricht die Biochemie nicht mehr von ganzen Aminosäuren in der Kette, sondern von Aminosäure-Resten (englisch: residues). Reiht man viele dieser Reste aneinander, entsteht eine lineare Kette mit definierter Reihenfolge, der Aminosäuresequenz. Diese Sequenz ist der Fingerabdruck jedes Peptids: Sie legt fest, um welches Molekül es sich handelt. Schon eine einzige vertauschte Aminosäure ergibt streng genommen ein anderes Peptid mit anderen Eigenschaften, was erklärt, warum die exakte Sequenz in der Forschung so genau dokumentiert wird.

Peptid einfach erklärt: die Kurzfassung

• Baustein: Aminosäuren sind die einzelnen Glieder.
• Verbindung: Peptidbindungen (Amidbindungen) verknüpfen sie zu einer Kette.
• Ergebnis: Eine kurze, definierte Aminosäuresequenz ist ein Peptid.
• Nächste Stufe: Sehr lange Ketten falten sich zu Proteinen.

Peptid vs Protein: wo verläuft die Grenze?

Der Unterschied zwischen Peptid und Protein ist vor allem eine Frage der Kettenlänge. Eine allgemein gebräuchliche Faustregel definiert ein Peptid als kurze Kette von etwa 2 bis 50 Aminosäuren.^[1] Wird die Kette länger und faltet sie sich zu einer dreidimensionalen Struktur, spricht man von einem Protein. Die genaue Grenze ist nicht in Stein gemeißelt: Verschiedene Quellen ziehen den Schnitt zwischen Peptid und Protein irgendwo im Bereich von rund 50 bis 100 Aminosäuren.^[2][3]

Entscheidend ist neben der reinen Länge auch die Struktur. Ein Protein faltet sich in eine stabile, dreidimensionale Form, die für seine biologische Funktion mitverantwortlich ist. Kurze Peptide bleiben dagegen oft flexibel und nehmen keine feste Faltung an. Die Übergangszone zwischen langem Polypeptid und kleinem Protein ist daher fließend und die genannten Zahlen sind Konventionen, keine scharfen Naturgesetze.

Merksatz: Jedes Protein besteht aus mindestens einer Peptidkette, aber nicht jedes Peptid ist groß genug, um ein Protein zu sein. Peptide sind die kürzeren Verwandten.

Wie werden Peptide klassifiziert?

Peptide lassen sich nach verschiedenen Kriterien ordnen. Drei Einteilungen sind besonders gebräuchlich: nach Kettenlänge, nach Herkunft und nach Art der biologischen Herstellung.

Nach Kettenlänge: Oligopeptide und Polypeptide

Innerhalb der Peptide unterscheidet man feiner nach der Anzahl der Aminosäuren. Die folgende Tabelle ordnet die gängigen Begriffe ihren ungefähren Größenordnungen zu, vom kürzesten Peptid bis zum Protein als Abgrenzung:

Begriff	Ungefähre Kettenlänge	Einordnung
Dipeptid, Tripeptid	2 bzw. 3 Aminosäuren	kürzeste Peptide
Oligopeptid	etwa 4 bis 20 Aminosäuren	kurze Kette
Polypeptid	mehr als etwa 20 Aminosäuren	lange, unverzweigte Kette
Zum Vergleich: Protein	ab etwa 50 Aminosäuren	gefaltete Struktur, kein Peptid mehr

Die Zahlen sind Konventionen und keine scharfen Naturgesetze. Die Grenzen zwischen Polypeptid und Protein überlappen sich, und auch die 50-Aminosäuren-Marke ist nur ein Richtwert.^[1][3] Die Tabelle hilft, ein Molekül grob in seiner Größenordnung einzusortieren. Die letzte Zeile (Protein) ist bewusst zum Vergleich ergänzt: Ein Protein ist per Definition kein Peptid mehr, markiert aber das obere Ende der Skala.

Nach Herkunft: natürlich oder synthetisch

Peptide können natürlich in lebenden Organismen vorkommen. Viele Botenstoffe, Hormone und Abwehrmoleküle sind Peptide. Daneben lassen sich Peptide synthetisch herstellen, etwa durch chemische Festphasensynthese, bei der Aminosäuren Schritt für Schritt zu einer definierten Sequenz aufgebaut werden. Ein synthetisch produziertes Peptid kann die gleiche Sequenz wie ein natürliches besitzen, wird aber im Labor und nicht in einer Zelle erzeugt. Forschungspeptide gehören in diese zweite Gruppe.

Nach Herstellungsweg: ribosomal oder nicht-ribosomal

In der Natur entstehen Peptide auf zwei grundlegend verschiedenen Wegen. Ribosomale Peptide werden am Ribosom nach der Vorlage der mRNA gebildet, also entlang des klassischen genetischen Codes. Nicht-ribosomale Peptide werden dagegen von spezialisierten Enzymkomplexen zusammengesetzt, den nicht-ribosomalen Peptidsynthetasen. Diese Synthese läuft unabhängig vom Ribosom und kommt vor allem in Bakterien, Pilzen und Pflanzen vor. Ein bekanntes Beispiel für ein nicht-ribosomal gebildetes Peptid ist Glutathion, ein Bestandteil der antioxidativen Abwehr vieler Organismen.^[4]

Wie werden Forschungspeptide synthetisiert?

Forschungspeptide werden überwiegend chemisch hergestellt, und das dominierende Verfahren ist die Festphasen-Peptidsynthese (englisch: solid-phase peptide synthesis, SPPS). Das Grundprinzip geht auf Bruce Merrifield zurück, der als Begründer der Festphasensynthese gilt. Die Idee dahinter: Die wachsende Peptidkette wird nicht in Lösung gebaut, sondern an ein festes, unlösliches Trägerharz gebunden. So lassen sich überschüssige Reagenzien und Nebenprodukte nach jedem Schritt einfach wegwaschen, ohne das Zwischenprodukt zu verlieren.^[8]

Vereinfacht läuft die Synthese in wiederkehrenden Zyklen ab:

1. Ankopplung: Die erste Aminosäure wird mit ihrer Carboxylgruppe am Harz verankert. Ihre Aminogruppe ist durch eine Schutzgruppe blockiert, damit sie nicht unkontrolliert reagiert.
2. Entschützung: Die Schutzgruppe am Kettenende wird gezielt entfernt, sodass die nächste Aminosäure andocken kann.
3. Kupplung: Die nächste, ebenfalls geschützte Aminosäure wird angeknüpft. Eine neue Peptidbindung entsteht.
4. Wiederholung: Entschützung und Kupplung wiederholen sich, bis die gewünschte Sequenz vollständig ist.
5. Abspaltung und Reinigung: Zum Schluss wird das fertige Peptid vom Harz gelöst, von den restlichen Schutzgruppen befreit und gereinigt.

Jeder Zyklus fügt also genau eine definierte Aminosäure hinzu. Das erklärt, warum die Reinigung am Ende so wichtig ist: Selbst kleine Fehler in einzelnen Schritten können verkürzte oder fehlerhafte Nebenprodukte erzeugen, die später abgetrennt werden müssen.^[8] Genau hier setzt die später beschriebene Qualitätskontrolle an.

Was sind Forschungspeptide?

Der Begriff Forschungspeptide beschreibt keinen eigenen chemischen Typ, sondern einen rechtlichen und praktischen Kontext. Forschungspeptide sind synthetisch hergestelltes Forschungsmaterial, das ausschließlich für Labor- und Forschungszwecke bestimmt ist. Sie sind kein zugelassenes Arzneimittel und nicht für den menschlichen oder tierischen Gebrauch bestimmt.

Diese Abgrenzung ist wichtig, weil sie den rechtlichen Rahmen festlegt. In Deutschland greift das Arzneimittelgesetz (AMG). Sobald eine Substanz erkennbar dazu bestimmt ist, am oder im Menschen angewendet zu werden, kann sie als Arzneimittel eingestuft werden und unterliegt dann der Zulassungspflicht. Forschungsmaterial dagegen wird neutral als Analyse- und Studienobjekt gehandhabt, ohne Bestimmung für eine Anwendung am Lebewesen. Genau deshalb gelten für seriöse Anbieter klare Sprachregeln: keine Indikation, keine Dosierung, keine Anwendungsanleitung.

Praktisch bedeutet das für Dich als Forscher oder Einkäufer: Ein seriöses Forschungspeptid kommt mit technischer Dokumentation (Sequenz, Summenformel, Molekulargewicht, Reinheit), aber ohne Heil- oder Wirkversprechen. Wer ein Peptid mit konkreten Versprechen zur Anwendung am Menschen bewirbt, verlässt den research-only-Rahmen. EONA führt sein Sortiment konsequent als Forschungsmaterial und stellt dazu chargenbezogene Analytik bereit.

Welche Klassen von Forschungspeptiden gibt es?

Forschungspeptide lassen sich grob nach dem Forschungsfeld gruppieren, in dem sie untersucht werden. Wichtig vorab: Die folgenden Punkte beschreiben ausschließlich, womit sich präklinische Forschung beschäftigt hat. Sie sind keine Aussage über einen Nutzen, eine Wirkung oder eine Eignung für den Menschen. Die Datenlage stammt überwiegend aus Tier- und In-vitro-Modellen. Keines dieser Peptide ist ein zugelassenes Arzneimittel und keines ist für den menschlichen oder tierischen Gebrauch bestimmt.

Regenerationsbezogene Forschung

In diesem Feld stehen Peptide, die in präklinischen Modellen im Zusammenhang mit Geweberegeneration untersucht wurden. Ein vielzitiertes Beispiel ist BPC-157, ein synthetisches, stabiles Pentadecapeptid (15 Aminosäuren). Es leitet sich rechnerisch von einer Teilsequenz eines im Magensaft vorkommenden Proteins ab und wird in der Literatur als stabiles Magen-Pentadecapeptid geführt. In experimentellen Tiermodellen wurden Prozesse wie Angiogenese und Kollagenbildung untersucht, durchgehend in vivo und ohne belastbare klinische Datenbasis.^[5]

Ein weiteres in diesem Feld diskutiertes Molekül ist TB-500, ein synthetisches Fragment, das sich von dem körpereigenen Protein Thymosin Beta-4 ableitet. In der Forschungsliteratur wird die aktive Teilsequenz dieses Proteins als Ausgangspunkt für synthetische Fragmente beschrieben, die in präklinischen Modellen im Kontext von Geweberemodellierung untersucht wurden. Auch hier ist die Datenlage präklinisch und das Material rein für Forschungszwecke klassifiziert. Eine ausführliche, neutrale Aufarbeitung der Studienlage zu BPC-157 findest Du im BPC-157-Research-Hub, das konkrete Stammdaten-Beispiel auf der BPC-157-Produktseite.

Wachstumshormon-Sekretagoge (GH-Sekretagoge)

Als Sekretagoge bezeichnet die Forschung Substanzen, die in experimentellen Modellen daraufhin untersucht werden, ob sie die Ausschüttung eines körpereigenen Botenstoffs anstoßen. Ipamorelin wurde in der präklinischen Grundlagenforschung als selektives Wachstumshormon-Sekretagogum charakterisiert, ein Pentapeptid, das in Zell- und Tiermodellen untersucht wurde.^[9] CJC-1295 ist ein längeres, synthetisches Analogon des Growth-Hormone-Releasing-Hormons (GHRH) und gehört ebenfalls in diese experimentell untersuchte Substanzklasse.

Beide Moleküle werden in der Forschung häufig im Zusammenhang mit der Sekretagoge-Substanzklasse genannt. Die Einordnung bleibt streng experimentell: Es handelt sich um Gegenstände präklinischer Untersuchungen, nicht um zugelassene Arzneimittel und nicht um Material für eine Anwendung am Menschen oder Tier. Aussagen zu einem konkreten Effekt am Organismus lassen sich aus dem research-only-Kontext nicht ableiten.

Longevity- und zellbiologisch orientierte Forschung

Diese Gruppe umfasst Peptide, die im Zusammenhang mit Alterungs- und Zellbiologie untersucht werden. GHK-Cu ist ein natürlich vorkommendes Kupfer-Tripeptid (Glycyl-L-Histidyl-L-Lysin), das erstmals 1973 aus menschlichem Plasma isoliert wurde. Es ist seit Jahrzehnten Gegenstand präklinischer Forschung zu Geweberemodellierung und Genexpression, untersucht in Zell-, Gewebe- und Tiermodellen.^[6]

Epitalon (auch Epithalon) ist ein synthetisches Tetrapeptid mit der Sequenz Ala-Glu-Asp-Gly. Es wurde anhand der Aminosäurezusammensetzung von Epithalamin entworfen, einem Extrakt aus Zirbeldrüsengewebe. Ein 2025 erschienener Übersichtsartikel ordnet Epitalon als hochbioaktives Pineal-Tetrapeptid ein und fasst die über rund 25 Jahre gesammelte präklinische Datenlage zusammen, untersucht mit In-vitro-, In-vivo- und In-silico-Methoden im Kontext von Telomer- und Alterungsforschung.^[7] Auch hier ist die Humandatenlage begrenzt und das Material rein für Forschungszwecke klassifiziert.

Kognitionsbezogene Forschung

Semax ist ein synthetisches Heptapeptid, das als Analogon des ACTH(4-10)-Fragments beschrieben wird. In präklinischen Modellen wurde Semax unter anderem im Rattenhippocampus im Zusammenhang mit der Genexpression neurotropher Faktoren untersucht und gilt in der neuropharmakologischen Grundlagenforschung als gut charakterisiertes Studienobjekt.^[10] Selank ist ein synthetisches Analogon des körpereigenen Peptids Tuftsin und wird in derselben Forschungsrichtung als Studienmolekül geführt. Der Großteil der verfügbaren Daten zu beiden Peptiden stammt aus Tier- und Zellstudien, belastbare klinische Evidenz beim Menschen bleibt begrenzt und es handelt sich um Forschungsmaterial.

Wichtige Abgrenzung: GLP-1-Analoga und HGH sind keine Forschungspeptide

Immer wieder werden im selben Atemzug Substanzen wie Semaglutid, Tirzepatid (GLP-1- bzw. GIP/GLP-1-Rezeptoragonisten) oder Somatropin/HGH (rekombinantes Wachstumshormon) genannt. Diese Stoffe sind ausdrücklich keine Forschungspeptide. Es handelt sich um zugelassene, verschreibungspflichtige Arzneimittel, die von Behörden wie der Europäischen Arzneimittel-Agentur (EMA) reguliert werden. Semaglutid etwa ist als Arzneimittel (unter Markennamen wie Wegovy oder Rybelsus) zugelassen und nur auf ärztliche Verschreibung erhältlich.^[11]

Solche Arzneimittel gehören in ärztliche Hand und sind nicht Teil des EONA-Sortiments. Wir nennen sie hier ausschließlich zur sauberen Abgrenzung: zugelassenes, verschreibungspflichtiges Arzneimittel auf der einen Seite, research-only Forschungsmaterial auf der anderen. Diese Trennlinie ist der Kern des gesamten Themas.

Woran erkennt man die Qualität von Forschungspeptiden?

Forschung ist nur so gut wie das Material, mit dem sie arbeitet. Verunreinigungen oder eine falsch identifizierte Substanz können Ergebnisse verfälschen und im schlimmsten Fall eine ganze Versuchsreihe unbrauchbar machen. Vier Merkmale helfen, die Qualität von Forschungspeptiden sachlich einzuschätzen.

1. HPLC-Reinheit

Die Reinheit eines synthetischen Peptids wird üblicherweise per Umkehrphasen-HPLC (RP-HPLC) bestimmt, oft mit UV-Detektion im Bereich von etwa 210 bis 220 Nanometern, weil dort die Peptidbindung gut erfassbar ist. Die HPLC trennt die Bestandteile nach ihrer Hydrophobie und erlaubt es, den Anteil von Verunreinigungen über die Flächen der Peaks zu beziffern.^[8] Ein Reinheitswert (zum Beispiel ein Prozentwert) ist nur dann aussagekräftig, wenn er sich auf eine konkrete, dokumentierte Charge bezieht.

2. MS-Identität

Die Reinheit allein sagt noch nicht, welches Molekül vorliegt. Dafür dient die Massenspektrometrie (MS). Sie misst das Masse-zu-Ladung-Verhältnis und bestätigt das tatsächliche Molekulargewicht. Der Abgleich von gemessener und theoretischer Masse ist der entscheidende Identitätstest und ergänzt die HPLC-Reinheitsbestimmung. Erst beide Verfahren zusammen, Reinheit per HPLC und Identität per MS, ergeben ein belastbares Bild.^[8]

3. Chargenspezifisches COA

Ein Certificate of Analysis (COA, Analysenzertifikat) bündelt diese Prüfergebnisse für eine bestimmte Charge. Ein aussagekräftiges COA nennt typischerweise die Chargennummer, das Herstelldatum, Summenformel, Molekulargewicht, Aminosäuresequenz sowie gemessene versus theoretische Masse aus der MS.^[8] Entscheidend ist die Chargenbindung: Ein allgemeines Werbeversprechen zur Reinheit ohne hinterlegtes, chargenspezifisches COA ist nicht überprüfbar. Wie Du ein solches Dokument liest und worauf es ankommt, erklärt der COA-Guide Schritt für Schritt.

4. Herkunft und Transparenz

Nachvollziehbare Herkunft und eine unabhängige Gegenprüfung erhöhen die Verlässlichkeit. Seriöse Anbieter machen transparent, woher das Material stammt, und stellen die Analytik zur Verfügung statt sie nur zu behaupten. EONA folgt diesem Prinzip ('verifiziert statt behauptet') und stellt für seine Forschungspeptide chargenbezogene Analytik bereit. Welche weiteren Kriterien und Warnsignale Du prüfen solltest, fasst der Guide zur Erkennung seriöser Anbieter zusammen.

Warum Reinheit für reproduzierbare Forschung zählt

Reproduzierbarkeit ist das Fundament jeder seriösen Forschung: Ein Ergebnis ist erst dann belastbar, wenn es sich unter gleichen Bedingungen wiederholen lässt. Das setzt voraus, dass das eingesetzte Material in jeder Charge möglichst gleich ist. Schwankt die Reinheit von Charge zu Charge oder enthält eine Probe unerkannte Nebenprodukte, lassen sich Beobachtungen nicht mehr eindeutig auf die untersuchte Substanz zurückführen. Aus diesem Grund ist die chargenbezogene Dokumentation kein Marketing-Detail, sondern eine methodische Notwendigkeit. Ein dokumentierter Reinheitswert, eine bestätigte Identität und ein nachvollziehbarer Herkunftsweg sind die Voraussetzung dafür, dass Forschungsergebnisse überhaupt vergleichbar und nachvollziehbar werden. Allgemeine Qualitätsversprechen ohne chargenbezogenen Beleg helfen hier nicht weiter, weil sie sich gerade nicht auf das konkret gelieferte Material beziehen.

Häufige Fragen (FAQ)

Was sind Peptide einfach erklärt?

Peptide sind kurze Ketten aus Aminosäuren, die über Peptidbindungen verknüpft sind. Man kann sie sich als die kleinen Bausteine vorstellen, aus denen sich größere Proteine zusammensetzen. Typischerweise umfasst ein Peptid etwa 2 bis 50 Aminosäuren.

Was ist der Unterschied zwischen einem Peptid und einem Protein?

Der Hauptunterschied ist die Kettenlänge. Peptide sind kurze Aminosäureketten (etwa 2 bis 50 Aminosäuren), während Proteine deutlich längere, gefaltete Strukturen sind. Die genaue Grenze ist eine Konvention und liegt je nach Quelle bei rund 50 bis 100 Aminosäuren.

Was sind Forschungspeptide?

Forschungspeptide sind synthetisch hergestelltes Forschungsmaterial, das ausschließlich für Labor- und Forschungszwecke bestimmt ist. Sie sind kein zugelassenes Arzneimittel und nicht für den menschlichen oder tierischen Gebrauch bestimmt.

Sind GLP-1-Mittel wie Semaglutid Forschungspeptide?

Nein. Semaglutid und Tirzepatid sind zugelassene, verschreibungspflichtige Arzneimittel, die von Behörden wie der EMA reguliert werden. Sie sind kein Forschungsmaterial und nicht Teil des EONA-Sortiments. Das Gleiche gilt für rekombinantes Wachstumshormon (HGH/Somatropin).

Woran erkennt man qualitativ hochwertige Forschungspeptide?

An vier Merkmalen: einer HPLC-bestimmten Reinheit, einer per Massenspektrometrie bestätigten Identität, einem chargenspezifischen Certificate of Analysis (COA) und einer nachvollziehbaren Herkunft. Reinheitsangaben sind nur aussagekräftig, wenn sie sich auf eine konkrete, dokumentierte Charge beziehen.

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Quellen

1. Forbes Kaprive J, Krishnamurthy K. Biochemistry, Peptide. In: StatPearls [Internet]. StatPearls Publishing, aktualisiert 2023. NBK562260. ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK562260
2. National Human Genome Research Institute (NHGRI). Peptide (Genetics Glossary). genome.gov. genome.gov/genetics-glossary/Peptide
3. Institute for Molecular Bioscience, University of Queensland. Explainer: peptides vs proteins, what's the difference? 2017. imb.uq.edu.au
4. Wikipedia-Autoren. Peptide. Wikipedia (Übersichtsartikel, inkl. ribosomale vs. nicht-ribosomale Synthese, Glutathion-Beispiel). en.wikipedia.org/wiki/Peptide
5. Seiwerth S et al. Stable Gastric Pentadecapeptide BPC 157 and Wound Healing. Frontiers in Pharmacology, Bd. 12, 2021. PMID 34267654. PMC8275860
6. Pickart L, Margolina A. Regenerative and Protective Actions of the GHK-Cu Peptide in the Light of the New Gene Data. International Journal of Molecular Sciences, Bd. 19(7):1987, 2018. PMID 29986520. PMC6073405
7. Araj SK, Brzezik J, Madra-Gackowska K, Szeleszczuk L. Overview of Epitalon, Highly Bioactive Pineal Tetrapeptide with Promising Properties. International Journal of Molecular Sciences, Bd. 26(6):2691, 2025. PMID 40141333. PMC11943447
8. AltaBioscience. Peptide Synthesis, Purification and Product Analysis (Festphasensynthese, RP-HPLC bei 215 nm, MS-Identität, COA-Inhalte). altabioscience.com
9. Raun K et al. Ipamorelin, the first selective growth hormone secretagogue. European Journal of Endocrinology, Bd. 139(5), 552-561, 1998. PMID 9849822. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9849822
10. Dolotov OV et al. Semax, an analog of ACTH(4-10) with cognitive effects, regulates BDNF and trkB expression in the rat hippocampus. Brain Research, Bd. 1117(1), 54-60, 2006. PMID 16996037. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16996037
11. European Medicines Agency (EMA). First oral GLP-1 treatment for weight management (Semaglutid / Wegovy, zugelassenes verschreibungspflichtiges Arzneimittel). ema.europa.eu

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Redaktioneller Hinweis: Dieser Beitrag wurde von der EONA Redaktion erstellt. Er dient ausschließlich der allgemeinen Information und Bildung. Die genannten Forschungspeptide sind Forschungsmaterial, ausschließlich für Labor- und Forschungszwecke bestimmt, kein zugelassenes Arzneimittel und nicht für den menschlichen oder tierischen Gebrauch bestimmt. Genannte Forschungsaussagen beziehen sich auf präklinische Modelle (überwiegend Tier- und In-vitro-Studien) und stellen keine Aussage über Wirkung, Nutzen oder Eignung am Menschen dar.